新研讨：一种自噬相关蛋白能在特定条件下分化细胞器膜

  新华社东京12月22日电（记者钱铮）日本东京大学等组织展开的新研讨不只发现自噬相关蛋白15（Atg15）在一种蛋白溶解酶效果下能分化细胞器膜，且探明晰Atg15在蛋白溶解酶效果下发生酶活性的分子机制。相关效果有望用于分化特定细胞器以及使流感病毒、新冠病毒等包膜病毒损失活性。

  依据东京大学、山形大学等组织日前联合发布的公报，真核生物细胞内部都存在被生物膜包裹的细胞器。变老的细胞器会被运送到液泡，然后被分化。这种细胞分化本身组分的机制被称为自噬。此前已知Atg15参加调控细胞自噬，但没有澄清Atg15和细胞器分化的直接关系。

  本项研讨中，研讨人员使用转基因技能生成很多Atg15，接着用一种蛋白溶解酶——蛋白酶K处理通过提纯的Atg15，发现通过处理的Atg15具有磷脂酶活性，可与取自酿酒酵母的线粒体反响，使线粒体膜分化。

  剖析显现，在蛋白酶K效果下，构成Atg15的多肽链断裂成两条，但两条多肽链并不别离，而是作为一个全体发挥酶活性。此外，Atg15的酶活性只能在酸性环境下被检测到，中性或碱性环境都未检测到。

  研讨人员对发生酶活性前后的Atg15的立体结构能够进行模仿后发现，在被蛋白酶K处理前，Atg15的活性中心被埋在结构内部，而通过蛋白酶K处理后，Atg15活性中心周围结构变得“柔软”，活性中心露出出来，因此可与细胞器膜的首要组分磷脂结合，并使后者分化。研讨人员以为，Atg15分子柔性提高且露出出活性中心，是其在蛋白酶K效果下发生酶活性的分子机制。

  公报说，此前已知一些磷脂酶能够无差别地溶解磷脂，而Atg15能在特定条件下分化细胞器膜，有望用于分化特定细胞器或使流感病毒、新冠病毒等包膜病毒损失活性。